Эпигенетика: читать книгу онлайн полностью и бесплатно

Рис. 12.8. Функции и взаимодействия группы Trithorax и группы Polycomb

^{И семейство trxG, и семейство PcG включает белки, ковалентно модифицирующие гистоны, и белки, нековалентно модифицирующие хроматин. Ковалентные модификации на гистонах могут увеличивать связывание с такими нековалентно модифицирующими комплексами, как SWI/SNF, KIS или PRC1. Связывание с этими последними комплексами обладает возможностью приводить к дальнейшей ковалентной модификации, приводя таким образом к повторяющимся циклам ковалентной модификации и распознавания этих ковалентных меток}

Эпигенетические механизмы, которые могли бы поддерживать активное состояние, выяснены в еще меньшей степени. Распределены ли ковалентные метки таким образом, чтобы помочь создать активную метку? Поддерживаются ли позиции нуклеосом после репликации, чтобы создавать «открытые» отрезки хроматина или специально позиционированных нуклеосом, которые увеличивают связывание активаторов? Заставляет ли функционирование trxG активные гены компартментализироваться в ядре в районы, благоприятные для активной транскрипции? Это все жизнеспособные гипотезы; существует еще больше гипотез, а иные еще даже не сформулированы. Неимоверная сложность машинерии, транскрибирующей ДНК, обусловливает многочисленные возможности регулирования и развития механизмов, которые делают возможным эпигенетическое поддержание активной транскрипции Это пересечение двух богатых интеллектуальной историей областей, а именно активации транскрипции и эпигенетического механизма будет благодатной почвой для экспериментаторов на протяжении многих лет

Литература

Agalioti Т., Lomvardas S., Parekh В., Yie J., Maniatis Т., and Thanos D., 2000. Ordered recruitment of chromatin modifying and general transcription factors to the IFN-p promoter. Cell 103: 667-678.

Armstrong J.A., Papoulas O., Daubresse G., Sperling A.S., Lis J.T., Scott M.P., and Tamkun J.W., 2002. The Drosophila BRM complex facilitates global transcription by RNA polymerase II. EMBO J. 21: 5245-5254.

Bantignies R., Goodman R.H., and Smolik S.М., 2000. Functional interaction between the coactivator Drosophila CREB-binding protein and ASH 1, a member of the trithorax group of chromatin modifiers. Mol. Cell. Biol., 20: 9317-9330.

Beisel C., Imhof A., Greene J.. Kremmer E., and Sauer F., 2002. Histone methylation by the Drosophila epigenetic transcriptional regulator Ash 1. Nature 419: 857-862.

Bultman S., Gebuhr Т., Yee D., La Mantia C., Nicholson J., Gilliam A., Randazzo F., Metzger D., Chambon P., Crabtree G., and Magnuson Т., 2000. A Brgl null mutation in the mouse reveals functional differences among mammalian SWI/SNF complexes. Mol. Cell 6: 1287-1295.

Byrd K.N. and Sheam A., 2003. ASH1, a Drosophila trithorax group protein, is required for methylation of lysine 4 residues on histone H3. Proc. Natl. Acad. Sci. 100: 11535-11540.

Chaya D., Hayamizu Т., Bustin М., and Zaret K.S., 2001. Transcription factor FoxA (HNF3) on a nucleosome at an enhancer complex in liver chromatin. J. Biol. Chem. 276: 44385-44389.

Cirillo L.A., Lin F.R., Cuesta I., Friedman D., Jamik М., and Zaret K.S., 2002. Opening of compacted chromatin by early developmental transcription factors HNF3 (FoxA) and GATA-4. Mol. Cell 9: 279-289.

Cote J., Quinn J., Workman J.L., and Peterson C.L., 1994. Stimulation of GAL4 derivative binding to nucleosomal DNA by the yeast SWI/SNF complex. Science 265: 53-60.

Daubresse G., Deuring R., Moore L., Papoulas O., Zakrajsek 1., Waldrip W.R., Scott M.P., Kennison J.A., and Tamkun J.W., 1999. The Drosophila kismet gene is related to chromatin-remodeling factors and is required for both segmentation and segment identity. Development 126: 1175-1187.

Denis G.V. and Green M.R., 1996. A novel, mitogen-activated nuclear kinase is related to a Drosophila developmental regulator. Genes Dev. 10: 261 -271.

Dou Y., Milne T.A., Tackett A.J., Smith E.R., Fukuda A., Wysocka J., Allis C.D., Chait B.T., Hess J.L., and Roeder R.G., 2005. Physical association and coordinate function of the H3 K4 methyltransferase MLL1 and the H4 K16 acetyltransferase MOF. Cell 121: 873-885.

Dunaief J.L., Strober B.E., Guha S., KhavariP.A., Alin K., Luban J., Begemann М., Crabtree G.R., and Goff S.P., 1994. The retinoblastoma protein and BRG1 form a complex and cooperate to induce cell cycle arrest. Cell 79: 119-130.

Duncan I., 1987. The bithorax complex. Annu. Rev. Genet. 21: 285-319.

Fan H.Y., He X., Kingston R.E., and Narlikar G.J., 2003. Distinct strategies to make nucleosomal DNA accessible. Mol. Cell 11: 1311-1322.

Farkas G., Gausz J., Galloni М., Reuter G., Gyurkovics H., and Karch F., 1994. The Trithorax-like gene encodes the Drosophila GAGA factor. Nature 371: 806-808.

Francis N.J. and Kingston R.E., 2001. Mechanisms of transcriptional memory. Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2: 409-421.

Francis N.J., Saurin A.J., Shao Z., and Kingston R.E., 2001. Reconstitution of a functional core polycomb repressive complex. Mol. Cell 8: 545-556.

Gellon G. and McGinnis W., 1998. Shaping animal body plans in development and evolution by modulation of Hox expression patterns. Bioessays, 20: 116-125.

Gutierrez L., Zurita М., Kennison J.A., and Vazquez М., 2003. The Drosophila trithorax group gene tonalli (tna) interacts genetically with the Brahma remodeling complex and encodes an SP-R1NG finger protein. Development 130: 343-354.

Hassan A.H., Neely K.E., and Workman J.L., 2001. Histone acetyltransferase complexes stabilize swi/snf binding to promoter nucleosomes. Cell 104: 817-827.

Holstege E.C., Jennings E.G., Wyrick J.J., Lee T.I., Hengartner C.J., Green M.R., Golub T.R., Lander E.S., and Young R.A., 1998. Dissecting the regulatory circuitry of a eukaryotic genome. Cell 95: 717-728.

Hughes C.M., Rozenblatt-Rosen O., Milne T.A., Copeland T.D., Levine S.S., Lee J.C., Hayes D.N., Shanmugam K.S., Bhattachaqee A., Biondi C.A., et al., 2004. Memn associates with a trithorax family histone methyltransferase complex and with the hoxc8 locus. Mol. Cell 13: 587-597.

Imbalzano A.N., Kwon H., Green M.R., and Kingston R.E., 1994. Facilitated binding of TATA-binding protein to nucleosomal DNA. Nature 370: 481-485.

Jacobs S.A. and Khorasanizadeh S., 2002. Structure of HP1 chromodomain bound to a lysine 9-methylated histone H3 tail. Science 295: 2080-2083.

Janody E., Martirosyan Z., Benlali A., and Treisman J.E., 2003. Two subunits of the Drosophila mediator complex act together to control cell affinity. Development 130: 3691-3701.