Дополнительный учебный материал к теме «Обмен простых белков» для студентов аграрного факультета специальность «Ветеринария», «Ветсанэкспертиза»: читать книгу онлайн полностью и бесплатно

Процессы гниения белков разнообразны. Ферменты микроорганизмов гидролизуют белки корма до аминокислот. Часть из них идет на синтез собственного белка организма, другая часть расщепляется до токсических и нетоксических веществ. Судьба всосавшихся аминокислот разнообразна. И в первую очередь, и в первую очередь они используются в качестве строительного материала для синтеза тканевых белков, ферментов, гормонов (см. схему на Рисунке 11).

Рисунок 11. Возможные метаболические пути АМК после всасывания в кишечнике

Особенности переваривания белков у жвачных животных

У жвачных животных желудок четырехкамерный и состоит из рубца, сетки, книжки и сычуга. Основным отделом, где вырабатываются ферменты ренин и пепсин и содержится соляная кислота является сычуг (Рисунок 12). Только 20–30 % белка корма переходит в сычуг в неизменном виде, где начинается его гидролиз примерно по той же схеме, что и у животных с однокамерным желудком. Остальная, большая часть корма подвергается ферментативному превращению под действием бактерий, простейших, инфузорий, стрептококков.

Рубцовая микрофлора зависит от характера потребляемого корма, и от скорости размножения микроорганизмов. В рубце может содержаться 1.5–2 кг бактерий.

Рисунок 12. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте жвачных животных

В рубце происходит распад белков корма под действием микроорганизщмов до пептидов, аминокислот и свободного аммиака. Одновременно происходит синтез бактериального белка за счет размножения бактерий. Состав микрофлоры зависит от вида животного и меняется с возрастом. Так, у телят до 10-дневного возраста преобладают бактерии видов Bacteroides ruminicola, Selenomonas и Butyrivibrio. Кроме бактерий в рубце присутствуют простейшие, количество которых составляет от 80 000 до 1 000 000 в 1 мл, рубцового содержимого. Они в состоянии синтезировать незаменимые аминокислоты, обеспечивая животного полноценным белком (схема на Рисунке 13). Часть свободных аминокислот используют инфузории для синтеза белков собственного тела, а другую часть используют микробы.

В сычуге бактерии и инфузории под действием соляной кислоты перевариваются, как простые и сложные белки, углеводы и липиды. В итоге из белков и инфузорий получаются свободные аминокислоты, которые могут подвергаться процессам дезаминирования.

Рубцовая микрофлора кроме белков и аминокислот способна расщеплять и небелковые азотистые вещества, которые могут поступать в рубец в различных формах и концентрациях. Из небелковых азотистых веществ наибольшее значение имеет мочевина.

Рисунок 13. Переваривание белков в организме жвачных животных и синтез незаменимых аминокислот микрофлорой рубца

Углеродные скелеты большинства аминокислот могут идти на синтез глюкозы. Их обозначают как «гликогенные». Небольшое количество аминокислот, таких как: Фен, Лиз, Лей, Три, Тир, считаются «кетогенными», поскольку они являются предшественниками кетоновых тел. Это разделение условно. Истинно «кетогенной» аминокислотой является только лейцин, а углеродные скелеты других аминокислот могут включаться также и в молекулы предшественников глюкозы.

Общие пути обмена аминокислот

Существуют общие пути превращения аминокислот. Подробно рассмотрим наиболее важные, которые касаются дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот.

Дезаминирование аминокислот. Известно четыре типа дезаминирования аминокислот:

Не все типы дезаминирования аминокислот имеют одинаковое значение для животных. Восстановительное и гидролитическое дезаминирование характерны для большинства бактерий, населяющих преджелудки жвачных и толстый отдел кишечника других видов животных. Внутримолекулярному дезаминированию в животном организме подвергается только аминокислота гистидин, хотя он также свойственен некоторым бактериям и растениям. Преобладающим типом дезаминирования аминокислот в организме млекопитающих и большинства аэробных микроорганизмов является окислительное дезаминирование (Рисунок 14):

Рисунок 14. Окислительное дезаминирование аминокислот

Коферментом оксидаз L-аминокислот является флавинмононуклеотид (ФМН), а для оксидаз D-аминокислот флавинадениндинуклеотид (ФАД). В организме животных обнаружена (печень, почки) очень активная оксидаза D-аминокислот, которые не участвуют в построении белковых молекул тела животного.

Во всех реакциях дезаминирования NH₂-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака (NH₃).

Трансаминирование аминокислот. Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогрупп NH₂ с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного выделения аммиака (Рисунок 15).

Рисунок 15. Общая схема реакций трансаминирования

Впервые эти реакции были открыты в 1937 году советскими ученымы А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман при изучении дезаминирования глутаминовой кислоты в мышечной ткани. Эти реакции являются обратимыми и характерны для всех живых организмов. А. Е. Браунштейн назвал ферменты амиоферазами (по современной классификации, аминотрансферазы или трансаминазы). Все трансаминазы (как и декрбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент — пиридоксальфосфат (ПФ). Механизм трансаминирования был изучен. Ферменты трансаминирования осуществляют перенос NH₂-группы не на α-кетокислоту, а на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям, которые приводят к освобождению α-кетокислоты и пиридоксальфосфата.

Впоследствии А. Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о существовании в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакцию трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Трансдезаминирование можно характеризовать как путь непрямого дезаминирования аминокислот через реакцию трансаминирования аминокислот с α-кетоглутаровой кислотой и последующим выделением свободного аммиака. Механизм протекания можно представить следующим образом (Рисунок 16):

Рисунок 16. Механизм трансаминирования